新传媒网多年来，科学家们已经知道帕金森病与α-突触核蛋白的错误折叠有关。一种称为 α-突触核蛋白 (α-syn) 的蛋白质的沉积聚集物可以损伤和杀死神经细胞，导致神经功能障碍。众所周知，细胞表面的脂质层可以加速错误折叠过程。然而，所涉及的微观机制一直是个谜。
现在，来自奥胡斯大学化学系和 iNANO 的科学家们已经揭开了 α-突触核蛋白与脂质层结合时实际发生的情况。由 Steven Roeters 和 Tobias Weidner 领导的研究小组展示了脂质表面如何影响 α-syn 的方向和折叠。
奥尔胡斯研究人员在《自然通讯》杂志上报告说，α-syn 的方向随着蛋白质浓度的升高而发生变化，从之前报道的平坦几何形状转变为迄今为止未知的直立构象。因此，α-syn 分子可以更容易地重新折叠成危险的聚集体。
从许多不同的角度理解α-syn折叠对于医学研究人员来说都非常重要。尽管神经退行性疾病是老龄化社会中一个迅速增长的问题，但它们仍然无法治愈。蛋白质的重折叠及其与细胞表面的相互作用是当前帕金森病研究中备受争议的话题。
为了了解 α-syn 在表面的行为方式，研究人员生产并使用了合成蛋白质，将它们放置在模型神经细胞表面的单层中。为了研究这种纳米薄层蛋白质的结合、运动和折叠，研究小组使用了一种基于激光的光谱方法，称为和频发生光谱法。使用该部门的计算机模拟小组专门开发的计算方法来理清复杂的数据集。
由于这些新发现，现在有可能在分子细节上追踪潜在医疗药物的错误折叠过程和工作机制。“将来我们可能会使用这种方法来筛选有效的疗法来预防这种疾病，”史蒂文·罗特斯(Steven Roeters)说，他现在是阿姆斯特丹 UMC 的研究员。
